agronom.me
Меню

Агрохімія

Вплив кислотності та солей на розчинність білків в агрохімії

Студентові

6 хв читання

Вплив кислотності та солей на розчинність білків в агрохімії

Білки відіграють важливу роль у формуванні структури робочих розчинів та клітинному обміні рослин. Їхня розчинність, здатність утримувати вологу та стабілізувати суспензії безпосередньо залежать від кислотності середовища та концентрації мінеральних солей. Розуміння цих механізмів допомагає агроному контролювати стабільність багатокомпонентних бакових сумішей та уникати випадання діючих речовин в осад.

Як кислотність середовища визначає розчинність білків

Більшість білків гідрофільні, тобто здатні зв'язувати воду за рахунок полярних і заряджених груп на поверхні молекули. Проте їхня розчинність у воді нестабільна і залежить від рівня pH розчину. Мінімальну розчинність білки мають у своїй ізоелектричній точці. У цьому стані сумарний електричний заряд молекули дорівнює нулю, електростатичне відштовхування зникає, і білки швидко злипаються у великі пластівці.

Механізм випадання білків в осад при зміні pH наочно показує процес скисання молока:

  1. У свіжому молоці білок казеїн повністю розчинений, оскільки початковий pH середовища значно вищий за його ізоелектричну точку.
  2. При підкисленні середовища молочною кислотою рівень pH розчину поступово знижується.
  3. При досягненні ізоелектричної точки казеїну (pH 4,7) білок втрачає заряд, позбавляється водної оболонки і випадає в осад.

У живих рослинних клітинах цей баланс суворо контролюється. Ізоелектричні точки більшості цитоплазматичних білків лежать трохи вище pH 6. Оскільки pH здорової цитоплазми наближається до 7, клітинні білки завжди перебувають у слаболужному середовищі відносно своєї ізоелектричної точки. Завдяки цьому вони мають негативний заряд, відштовхуються один від одного і стабільно працюють у розчиненому стані.

При pH нижче ізоелектричної точки білок має сумарний позитивний заряд, а при pH вище неї — негативний. Електростатичне відштовхування, що виникає між однойменно зарядженими молекулами, перешкоджає їх злипанню та утримує білки в розчині.

Вплив мінеральних солей і колоїдні властивості білків

Введення мінеральних солей у розчин може кардинально змінити розчинність білків. У низьких концентраціях нейтральні солі, такі як сульфат амонію, сульфат натрію або сульфат магнію, підвищують розчинність. Вони збільшують дисоціацію іонізованих груп білка, знижуючи білок-білкову взаємодію. Цей ефект називають сольовим розчиненням.

Високі концентрації солей у баковій суміші призводять до зворотного ефекту — висолювання. Сіль забирає воду у білкових молекул для власної гідратації, через що білок втрачає розчинність і випадає в осад. Це може інактивувати біологічні препарати та забити форсунки обприскувача.

Крім розчинності, білки мають виражені гідрофільні (водозв'язувальні) та гідрофобні (жирозв'язувальні) властивості. За рахунок цього вони можуть працювати як емульгатори, утримуючи разом такі взаємно нерозчинні рідини, як вода і олія. У робочих розчинах білки проявляють типові колоїдні властивості:

  • повільно дифундують у середовищах;
  • не здатні проходити крізь напівпроникні мембрани;
  • розсіюють світло, що проходить крізь них;
  • характеризуються високою в'язкістю.

Для контролю фізичних властивостей розчинів та оцінки стану рослинних тканин використовують такі базові показники білкових систем:

  • Зв'язування води та жиру на поверхні — 0,2–0,4 г на 1 г білка
  • Ізоелектрична точка казеїну — рН 4,7
  • Ізоелектрична точка білків цитоплазми — вище рН 6
  • Нормальний рН цитоплазми клітин — близько 7

Рослинні білки та компоненти амінокислотних біостимуляторів мають амфотерні властивості — вони можуть поводитися і як кислоти, і як луги. За кислі властивості відповідають карбоксильні групи аспарагінової та глутамінової амінокислот, а за лужні — радикали аргініну, лізину та гістидину. Завдяки цьому білки виступають природним буфером, згладжуючи коливання pH у клітинах рослин. Крім того, активні групи амінокислот легко зв'язують поживні речовини, формуючи всередині молекули міцні пептидні, водневі та дисульфідні зв'язки.

Амфотерність білків допомагає рослинам утримувати внутрішній баланс pH при різких змінах кислотності ґрунту або робочого розчину.

Денатурація та умови розчинності білків

Просторова структура білкової молекули дуже лабільна і легко руйнується під впливом зовнішніх стресів. Коли зв'язки, що утримують вторинну, третинну або четвертинну структуру, розриваються, білок денатурує — згортається у безладний клубок. При цьому він втрачає біологічну активність, змінює в'язкість та розчинність. Якщо пошкодження не зачепило первинну структуру (ланцюжок амінокислот), після усунення загрози білок може відновитися — цей процес називають ренатурацією.

Денатурацію білкових сполук викликають такі чинники:

  • фізичні: критичні температури, тиск, механічні навантаження, ультразвукове та іонізуюче випромінювання;
  • хімічні: солі важких металів, кислоти, луги, органічні розчинники та алкалоїди.

Внесення білкових препаратів та біостимуляторів спільно з мідьвмісними фунгіцидами або в сильну спеку неефективне. Важкі метали та висока температура викликають незворотну денатурацію білків, повністю позбавляючи препарат робочих властивостей.

Розчинність білків у воді безпосередньо залежить від їхньої гідрофільності. Заряджена білкова молекула притягує диполі води, створюючи навколо себе гідратну оболонку. Ця оболонка оберігає молекули від склеювання та випадання в осад. Здатність утримувати воду залежить від будови білка:

  • альбуміни мають високу гідрофільність і формують велику водну оболонку;
  • глобуліни зв'язуються з водою значно слабше, тому їхня оболонка тонша.

Стабільність будь-якого білкового розчину тримається на двох факторах: електричному заряді молекули та наявності гідратної оболонки. Якщо нейтралізувати заряд або зруйнувати водну оболонку, білок випаде в осад. Залежно від умов цей процес може бути оборотним або незворотним.

Читайте також